热心网友的回答：
kcat/km不仅可用来衡量酶对底物专一性，还可用于检验酶催化反应是否达到恆
态或平衡态
生理条件下s << km， vmax = kcat [e]
代入米氏方程 v = kcat [e] [s] / km + [s] = kcat [e] [s] / km得出：v = kcat / km[e][s]
kcat / km为[e]和[s]反应形成产物的表观二级速度常数，单位：l/mol s。可以比较不同酶或同一种酶催化不同底物的催化效率
kcat / km大小可以比较不同酶或同一种酶催化不同底物的催化效率。
的回答：
酶促反应
酶作为一种生物催化剂在催化一个化学反应时，即具有一般的催化剂的特徵，又具有不同于一般催化剂的特殊性。酶与一般催化剂一样，只催化热力学允许的化学反应；可以加快化学反应的速度，而不改变反应的平衡点，既不改变反应的平衡常数；作用机理都是降低反应的活化能；在反应前后，酶没有质和量的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。但是酶也具有不同于其他催化剂的特殊性。
酶促反应动力学中km值有何意义
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酶促反应速度与底物浓度的关係可用米氏方程来表示，酶反应速度与底物浓度之间的定量关係。km值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度，是酶的特徵常数之一。不同的酶km值不同，同一种酶与不同底物反应km值也不同，km值可近似的反应酶与底物的亲和力大小：
km值大，表明亲和力小；km值小，表明亲合力大。
酶促反应动力学中km值有何意义
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反应底物与酶的亲和度 km值越低 底物与酶亲和度越高 反之则低
酶促反应动力学习题
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kcat/km不仅可用来衡量酶对底物专一性，还可用于检验酶催化反应是否达到恆态或平衡态
生理条件下s << km， vmax = kcat [e]
代入米氏方程 v = kcat [e] [s] / km + [s] = kcat [e] [s] / km得出：v = kcat / km[e][s]
kcat / km为[e]和[s]反应形成产物的表观二级速度常数，单位：l/mol s。可以比较不同酶或同一种酶催化不同底物的催化效率
kcat / km大小可以比较不同酶或同一种酶催化不同底物的催化效率。
酶促反应动力学的抑制剂对反应速度的影响
酶促反应动力学的底物浓度对反应速度的影响
当一酶促反应进行的速率为vmax的80%时，在km和之间有何关係
的回答：
km的意义：复 米氏常数km值等于制酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。
km值是酶的特徵性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境如温度、ph、离子强度有关，与酶的浓度无关。 vmax是酶完全被底物...
的回答：
由米氏方程
：抄 v＝ (vmax[s])\(km＋
bai[s]) 可以知道，将v=0.8vmax带入du，有： [s]0.
8vmax＝ vmax[s]\(km＋[s]) 得0.8=[s]\(km+[s]) 解出此zhi方程可得km=0.25【s】 解答完毕dao
的回答：
根据米氏方程计算易知是d（米氏方程：v=（vmax*[s]）/km+[s]）
的回答：
酶促反应速度抄与底物浓度的关係bai可用米氏du方程来表示，酶反zhi应速度与底物浓度之间dao的定量关係。km值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度，是酶的特徵常数之一。不同的酶km值不同，同一种酶与不同底物反应km值也不同，km值可近似...
反应常数(km)
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km是酶的特徵常数，又称米氏常数这是酶促反应动力学里的内容，影响反应速度的有六大因素：1酶浓度2底物浓度3温度4ph5启用剂6抑制剂，而1和2是内因，3-6是外因。 这个问题首先你要知道什么是km值，先看一下推导：
e+s->es 平衡常数k1 es->e+s 平衡常数k2 es->p+e 平衡常数k3 其中：e是酶 s是底物 p是产物 开始时： es生成速度：
v1=k1[e][s] es分解速度：v2=k2[es]+k3[es]=(k2+k3）[es] 在恆态时： v1=v2 => (k2+k3)[es]=k1[e][s] =>(k2+k3)/k1=[e][s]/[es] 令：
km=（k2+k3）/k1 即：km=[e][s]/[es] km的意义： 设v=1/2vmax km=[s] 即km是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
km是酶的特徵性常数：一个酶对一个特定的底物，有一个特定的km与之对应。 注：
km与酶的浓度无关，与酶的性质有关，与底物浓度有关，同一酶对不同的底物有不同的km值。 因此km是酶的特徵常数。最适温度和ph只是影响因素。
米氏常数 非竞争性抑制剂米氏常数不变，最大反应速度减小；竞争性抑制剂米氏常数增大而，最大反应速度不变。 km：米氏常数，是研究酶促反应动力学最重要的常数。
米氏常数-意义 它的意义如下： 它的数值等于酶促反应达到其最大速度vm一半时的底物浓度〔s〕，图示以及公式推导。 它可以表示酶和底物之间的亲和能力，km值越大，亲和能力越弱，反之亦然。
它可以确定一条代谢途径中的限速步骤：代谢途径是指由一系列彼此密切相关的生化反应组成的代谢过程，前面一步反应的产物正好是后面一步反应的底物，例如，emp途径。限速步骤就是一条代谢途径中反应最慢的那一步，km值最大的那一步反应就是，该酶也叫这条途径的关键酶。
它可以用来判断酶的最适底物，某些酶可以催化几种不同的生化反应，叫多功能酶，其中km值最小的那个反应的底物就是酶的最适底物。 km是一种酶的特徵常数，只与酶的种类有关而与酶的浓度无关，与底物的浓度也无关，这一点与vm是不同的，因此，我们可以通过km值来鉴别酶的种类。但是它会随着反应条件（t、ph）的改变而改变。
竞争性抑制剂米氏常数不变，最大反应速度减小；反竞争性抑制剂米氏常数减小，最大反应速度减小。 http://baike.
baidu.***/view/82006.htm希望你能看明白，反正对于我来说太高深了~我是给你找的~
皋麦盛静安的回答：
km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，即当v=vm/2时，【s】=km,单位为mol/l。km是酶极为重要的动力学引数，其物理含义是指es複合物的消失速度常数（k-1+k2）与形成速度常数（k1）之比。当ph、温度、离子强度不变时，km是恆定的。
观察baiph对酶促反应速度的影du响，通常为一钟形曲线zhi，即ph过高或过低dao 均可导致酶催内化活性容 的下降。酶催化活性最高时溶液的ph值就称为酶的最适ph。人体内大多数酶的最适ph在6.5 8.0之间。酶的最适ph不是酶的特徵性常数。说明ph 温度 启用剂 抑制剂对酶促反应速度的影响 1...
能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的启用剂。酶的启用剂大多数是金属离子，如k mg2 mn2 等，唾液澱粉酶的启用剂为cl ph 温度 启用剂 抑制剂对酶促反应速度的影响 1 ph 酶促反应速度达到最大时的反应体系的ph称为酶的最适 ph。ph低于或高于最适值，酶促反应速度均降低。例如人体内多数酶...
底物越少，反 bai应速度较小，du随着底物浓度升高zhi，反应速度增大，当达到dao一定浓度内后，反应速度不再增大容，达到一 个固定值。酶促反应 enzyme catalysis 又称酶催化或酵素催化作用，指的是由酶作为催化剂进行催化的化学反应。生物体内的化学反应绝大多数属于酶促反应。酶作为一种生...
